首页 > 文献资料
-
热休克蛋白、免疫及针灸
1 概述 热休克蛋白(Heat Shock Protein,HSP)是在热休克反应过程中，细胞内正常蛋白合成关闭并诱导产生的一组蛋白质，它能保护组织细胞免受骤起的热休克损伤，形成热耐受性以防御随后发生的热休克或其他紧急状态。这一现象早(1962年)是由Ritossa发现的，果蝇在温度升高(热休克)时，其唾液腺多线染色体发生蓬松现象并有转录活性。推测这种现象是由于与氧化磷酸化的解偶联相关的某些化学修饰引起的，他把这种现象称为“热休克反应”。其后的研究表明，除热应激以外的许多其他理化因素，如感染、缺氧、重金属、低血糖及某些药物等刺激也能诱导HSP的合成增加，由此引入了应激蛋白的概念。“热休克反应”不仅表现了它对物种的普遍性，而且对不同的应激条件也具有反应的相似性，因而，“热休克反应”更确切地应称为“应激反应”。 目前已发现的HSP已有10多种，Morimoto［1］将主要的HSP分为HSP90、HSP70、HSP6 0及小HSP等4个家族。此外还有分子量100～100kD而性质不同于上述家族的大分子HSP。不同的应激因素以及不同的实验动物可致不同比例的HSP产生，近几年已陆续证实HSP的诱导现象存在于从细菌至人的整个自然界。为了防止标准不统一而造成混乱，近Schlesinger ［2］提出了HSP必须具备的两个标准：(1)它的合成是由于环境应激因素的强烈刺激而引起，特别是温度变化高于正常几个摄氏度的条件下；(2)它的编码基因的5′端非编码区域含有14个碱基对组成的保守序列，称为Pelham盒。这一序列起HSPmRNA转录启动子的作用。
-
热休克蛋白在心理应激中的表达及其作用
热休克蛋白(heat shock protein, HSP)又称应激蛋白,是生物细胞在受高温、病原体或其它多种损伤因素的应激剌激后发生热休克反应所产生的一组蛋白质.热休克蛋白在进化上高度保守,对细胞损伤具有保护作用.按其分子量大小分为以下几个家族:
-
甘草酸二铵上调急性肺损伤大鼠热休克蛋白70的表达
急性肺损伤(acute lung injury，ALI)为全身性炎症反应失控在肺部的具体表现。热休克蛋白(heat shock protein,HSP)又称应激蛋白，是机体细胞在高温或应激情况下产生的一种蛋白质，它能保护细胞免遭有害刺激所造成的损伤[1]。研究发现甘草酸二铵（diammonium glycyrrhizinate，DG）对ALI大鼠早期炎症失控有一定调节作用[2]，但其抗炎作用是否与HSP70相关？目前尚缺乏相关证据。本研究拟采用脂多糖(lipopolysaccharide，LPS)诱导建立大鼠ALI模型，观察DG对肺组织HSP70及血清TNF-α，IL-10表达的影响，以探讨DG对ALI的可能作用机制。
-
血红素加氧酶系统与脑保护
缺血和氧化应激是组织损伤的主要机制[1],脑缺血/再灌注等产生的应激反应在导致脑细胞的损伤和死亡的同时,也诱导多种特殊基因表达并合成相关的应激蛋白,其中血红素加氧酶(heme oxygeneases,HO)具有明显的脑保护作用.现就HO的生物学特性、催化产物的生理作用及其脑保护作用的基础研究进行综述.
-
热休克蛋白生物学功能及其在肾损伤中作用的研究进展
热休克蛋白(heat shock protein,HSP)又称应激蛋白,是生物体内或离体细胞产生的一组特殊的蛋白,目前已发现10多种,HSP是一类在进化上高度保守,广泛存在于原核和真核生物细胞内的一种蛋白质.
-
谷氨酰胺对肝脏移植后应激蛋白表达的影响
目的探讨谷氨酰胺对肝脏移植后应激蛋白表达的影响.方法 A组10例为正常肝脏;B组10例肝脏移植后不用丙氨酰谷氨酰胺二肽(Ala-Gln);C组8例肝脏移植后用Ala-Gln.观察标本的病理学改变和患者的营养状况,用免疫组织化学及原位杂交方法检测HSP70、HO-1蛋白和mRNA表达水平.结果 B组和C组均未见免疫排斥反应,营养状况尚可;HSP70、HO-1蛋白及mRNA表达水平移植肝脏均升高,且应用Ala-Gln后更高.结论谷氨酰胺能增加供肝细胞应激蛋白基因转录和表达,加强肝细胞自我保护作用.
-
微流控芯片与常规玻片法在细胞培养和蛋白检测中的比较性研究
近年来,微流控芯片以其多种分析优势被广泛应用于生物医学领域,特别是在细胞及细胞内组分检测方面具有潜在的发展空间[1-2],借助其基本特征和优势,该技术亦可用于肺癌的耐药性研究.研究发现,糖调节蛋白78( GRP78)为细胞内应激蛋白,与肺癌耐药性密切相关[3].目前对其机制的研究主要以常规玻片为平台,该平台难以将细胞培养与蛋白检测集成到同一平片上,检测的便捷性和连续性均不足.
-
热休克蛋白家族与肝癌的关系
热休克蛋白HSP是一种广泛存在于微生物和动植物体内的一种应激蛋白.HSP在HCC的生物治疗中将发挥越来越重要的作用.HSP在生物体内起着参与加速降解和清除细胞代谢产物,维护细胞的功能和生存,协同免疫应答,调节信号传导通路,调控细胞周期,抑制凋亡以及促进微管的形成与修复等作用.大量研究显示一些HSP在肿瘤免疫中发挥作用,并有望制成基因疫苗应用于肿瘤的防治.本文综述了HSP70,HSP90,HSP47,HSP27等在肝癌的发生、发展和治疗中的进展及其在肝癌防治中的意义.
-
氧调节蛋白150在急性坏死性胰腺炎胰腺损伤中的作用
重症急性胰腺炎(severe acute pancreastitis,SAP)是临床常见的急腹症,病情凶险,病死率高,易伴发全身炎症反应综合征(SIRS),甚至多器官功能不全综合征(MODS).氧调节蛋白150(ORP150)是葡萄糖调节蛋白(GRPs)家族的成员.它作为一种应激蛋白,正常情况下表达很低.当细胞和组织暴露于缺氧、缺血-再灌注损伤等应激环境时则能诱发内质网应激,从而使ORP150的表达增高.
-
热休克蛋白60与冠状动脉病变的联系及经皮冠状动脉介入治疗前后的变化
热休克蛋白(heat shock protein,HSP)又称应激蛋白(stressprotein),是一组具有重要生理功能、进化上高度保守的蛋白质分子家族,根据分子量大小和同源程度可分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60、小分子HSP和泛素等.
-
胆总管腺癌组织中葡萄糖调节蛋白78和94的表达及其临床病理意义
胆总管腺癌为消化系统较少见的恶性肿瘤.由于其发病隐蔽,发现时多属晚期,故预后较差,病因病理及其发病机制研究亦较少.葡萄糖调节蛋白78(glucose-regulated protein-78,GRP78)和葡萄糖调节蛋白94(glucose-regulated protein-94,GRP94)是内质网分子伴侣蛋白,是细胞为了适应内质网应激状态所产生的应激蛋白.近年研究证实,一些恶性肿瘤GRP78和GRP94呈高表达,且与其进展、转移发生及预后密切相关[1-9].GRP78和GRP94的产生对肿瘤细胞有保护作用很可能是某些晚期肿瘤患者对放疗和化疗不敏感的原因之一[1-9].作者应用EnVision免疫组化法研究了胆总管腺癌和癌旁组织中两者的表达水平及其临床病理意义.
-
葡萄糖调节蛋白在肿瘤细胞中的表达及意义
葡萄糖调节蛋白(glucose regulated proteins,GRP)是细胞为了适应内质网应激状态所产生的一类应激蛋白,与热休克蛋白(heat shock protein, HSP)有较高的同源性.GRP首先发现于1977年,Shiu等发现在无葡萄糖介质中培养鸡胚胎成纤维细胞的过程中可以诱导产生两种相对分子质量分别为78000和94000的蛋白,即命名为GRP78和GRP94.
-
内质网分子伴侣葡萄糖调节蛋白94与肿瘤研究进展
葡萄糖调节蛋白(glucose regulated proteins,GRPs)是一种内质网(endoplastic reticulum,ER)分子伴侣,是细胞为适应内质网应激状态所产生的一类应激蛋白, 与热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)有高度的同源性.
-
运动应激诱导骨骼肌细胞中热休克蛋白72的表达及其作用
热休克蛋白(heat shock proteins,Hsps),也称应激蛋白[1],是一组在结构上高度保守的多肽[2],广泛存在于真核细胞和原核细胞中(迄今已知唯一没有热应激反应的是Hydraoligoctis),参与细胞正常的生长、发育.
-
美沙拉嗪联合益生菌治疗溃疡性结肠炎的疗效及其对炎性因子、应激蛋白和氧化应激水平的影响
目的 探讨美沙拉嗪联合双歧杆菌三联活菌治疗溃疡性结肠炎的疗效及其对炎性因子、应激蛋白和氧化应激水平的影响.方法 选取2013年2月～2015年4月间于笔者医院消化内科诊治的溃疡性结肠炎128例为研究对象,采用数字表法随机将患者分为美沙拉嗪组(单独组)和美沙拉嗪+双歧杆菌三联活菌(联合组),每组各64例.分别比较两组患者的疗效及其炎性因子、应激蛋白和氧化应激水平的变化.结果 治疗结束后,联合组的治疗有效率为92.19％(59/64),显著高于单独组的78.13％ (50/64)(X2 =5.006,P=0.025);两组患者炎性因子IL-6、IL-8和TNF-α水平的水平逐渐降低(P ＜0.05);IL-10和HSP70的水平逐渐升高(P ＜0.05);MDA含量降低,GSH-Px和SOD活性明显升高(P＜0.05);重要的是联合组患者的炎性因子、氧化应激和热休克蛋白70水平的改善程度均明显优于单独组(P＜0.05).结论 美沙拉嗪联合双歧杆菌三联活菌治疗溃疡性结肠炎的疗效良好,且能降低氧化应激和炎症水平,增加HSP70表达水平,更有利于溃疡性结肠炎患者的恢复.
-
热休克蛋白70和缺血性脑损伤
热休克蛋白(heat shock protein,Hsp)是一类在进化上高度保守,广泛存在于原核和真核细胞内,因受热和其他应激因素(如缺血、缺氧、重金属离子、病毒感染、过氧化氢、氧自由基、氨基酸类似物、理化有害刺激等)作用后,发生热休克反应而产生的一类新的蛋白质.目前证实约有二百余种因素能刺激热休克蛋白的产生,故又称应激蛋白.
-
新淋球菌应激蛋白的确认及其作用研究
目的研究生长条件改变对淋球菌毒力的影响.方法将淋球菌暴露于低浓度亚致死量即1 mmol/L H2O2作用1 h,用放射性同位素标记和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳方法分析.结果发现淋球菌能产生一种新的分子量为62 000应激蛋白,而且这种经1 mmol/L H2O2作用后的淋球菌与未经低浓度H2O2作用的对照菌株相比,对高浓度的H2O2和人体中性白细胞的灭菌作用表现出明显的抵抗(P<0.01).结论这种新的62 000应激蛋白有增加淋球菌毒力的作用,并可能与淋球菌在人体中性白细胞内不能被杀灭而产生的一种适应性调节蛋白有关.
-
铅作业工人热应激蛋白70水平的分析
目的 研究职业铅接触人群热应激蛋白70(HSP70)水平的变化与空气中铅浓度和血铅等因素的关系,探讨HSP70作为职业铅接触生物标志物的可能性.方法 以72名铅接触工人为暴露组,41名不接触铅等职业有害因素的工人为对照组,对两组人群进行职业接触、体检及健康调查;按照GB/T 16010-1995标准对车间空气中铅烟、铅尘浓度进行监测;用ELISA方法检测暴露组工人血清中HSP70水平,用原子吸收光谱法检测血铅水平;用多元线性回归对HSP70水平及血铅水平进行多因素分析.结果 空气中铅浓度及铅接触量均对机体内HSP70水平及血铅水平有影响,血清中HSP70的水平与血铅水平呈正相关关系(r=0.501,P＜0.01).结论 血清中HSP的水平对职业铅接触的相关因素敏感,有可能作为职业铅接触人群的敏感性健康检测指标.
-
核内蛋白P8与内分泌肿瘤的研究进展
核内蛋白P8是一种应激蛋白,其分子结构及生化功能与羟甲戊二酸单酰CoA(HMG)-I/Y蛋白类似,参与甲状腺癌、垂体瘤等的发生、发展及转移.P8可通过上调转化生长因子(TGF)岛、下调P27蛋白等作用促进肿瘤生长,同时促进肿瘤种植、转移.对于P8的深入研究,有助于阐明内分泌肿瘤发病机理及抗肿瘤新药的研发.
-
热休克蛋白与鼻咽癌
热休克蛋白(heat shock proteins,HSP)是一组广泛存在于原核和真核生物中高度保守的蛋白质.HSP具有分子伴侣(mdecule chaDerone)作用,通过对多种蛋白质构象影响参与细胞生长繁殖,凋亡等重要生命过型[1-3].
