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自我磷酸化文献资料
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p38分子与TAB1分子的相互作用及其自我磷酸化研究进展
一直以来,炎症的发生、发展受到人们的广泛关注.自1994年MAPK家族的p38分子被首次报道以来,大量相应的研究逐渐确立了p38分子在炎症调控中的重要作用.TAB1是MAP3K家族成员TAK1的结合蛋白,近来发现它能与p38发生相互作用并使p38自我磷酸化.近,关于TAB1与p38相互作用的研究越来越多,在分子、细胞和组织器官层面都有新的发现,而且以TAB1和p38相互作用为靶向也成为新型p38抑制剂研究的新策略.
关键词： p38丝裂原激活蛋白激酶类 TAB1 自我磷酸化 -
CK2β促进PINK1S自我磷酸化
本研究旨在探究PTEN诱导激酶1短亚型(PINK1S)在细胞质中激酶活性调节机制.首先,通过免疫共沉淀筛选的方法证明PINK1S能够和酪蛋白激酶2(CK2)蛋白复合体中的β亚基(CK2β)相互结合,但不与其他两个催化亚基α1 (CK2α1)和α2 (CK2α2)结合.其次,同时过表达CK2β和PINK1S,利用免疫共沉淀的方法纯化PINK1S,将得到的PINK1S用生物素标记的磷酸化蛋白检测标签(Phos-tagTM Biotin)检测其磷酸化水平,发现CK2β能够促进PINK1S的自我磷酸化.后,利用RNA干扰技术,建立干扰CK2β的细胞株;在对照组和干扰CK2β的实验组细胞内表达PINK1S,发现缺少CK2β表达导致PINK1S的磷酸化水平降低.本文研究表明:CK2β作为胞质PINK1S自我磷酸化的辅助亚基,对其活性起到正调节作用.
关键词： 帕金森氏病 PTEN诱导激酶1短亚型 酪蛋白激酶2β亚基 自我磷酸化
