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太平洋牡蛎文献资料
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牡蛎酶解产物中多肽的分离纯化及其结构研究
目的 从牡蛎蛋白质的酶解产物中分离制备具有活性的多肽并对其结构进行研究.方法 采用胰蛋白酶对牡蛎蛋白质进行酶解,使其释放出具备特殊活性的肤,将含有活性肽的粗提物分别用Sephadex G25凝胶柱层析,DEAE-Sepharose FF离子交换柱层析和C18反相柱进行分离和纯化.结果 牡蛎酶解产物经过分离纯化制备得到纯度较高的多肽F32,红外光谱的测定表明该肽的肽链是以α-螺旋的构型存在.电喷雾串联质谱法分析多肽F32完整的氨基酸序列为:Arg-Gln-lle或Leu-Gly-Ala-Thr-Asn-Ala.结论 本研究将为牡蛎酶解多肽F32构效关系的研究提供基础.
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牡蛎活性肽的制备及其理化性质的初步研究
目的从牡蛎蛋白质的酶解物中分离制备活性肽并对其理化性质进行初步研究.方法采用胰蛋白酶对牡蛎蛋白质进行酶解,使其释放出具备特殊活性的活性肽,将含有活性肽的粗提物分别用SephadexG25凝胶柱层析,DEAE-Sepharose FF离子交换柱层析和C18反相柱进行分离和纯化.结果牡蛎活性肽粗提物经过分离纯化制备出3个组分F31,F32,F41.组分F32,F41的等电点分别是7.12和7.08;组分F31,F32,F41的相对分子质量分别为885,810及409;其蛋白含量分别为51.9%,80.2%及99.8%;其糖含量分别为19.2%,4.3%及0%.结论以胰蛋白酶作用的佳条件采用一步酶解的工艺,牡蛎蛋白质可以得到良好的酶解,同时得到的牡蛎活性肽粗提物活性较高.
