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HspA-UreB融合蛋白文献资料
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幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白可溶性表达产物的纯化及活性鉴定
目的: 建立一种有效的纯化幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白可溶性表达产物的方法.方法: 基因工程重组大肠杆菌BL21(pET-HU27)诱导表达产物,超声破碎后收集上清,上清经盐析初步纯化后,在KTA FPLC上运用HiTrap Chelating HP分离纯化,用SDS-PAGE和Bradford法检测目的蛋白的纯度和含量,用Western-blot对纯化后蛋白进行免疫学活性鉴定.结果: 纯化后HspA-UreB融合蛋白的纯度＞90%,含量达0.15 mg/ml,并可以被免疫小鼠血清识别.结论: 建立了从BL21(pET-HU27)可溶性表达产物中纯化高纯度HspA-UreB融合蛋白的方法,为进一步的动物实验研究奠定了基础.
关键词： 幽门螺杆菌 HspA-UreB融合蛋白 原核表达 分离纯化
