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Pre-S(2)文献资料
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一种新Pre-S(2)合成肽CTL表位糖基化方法
目的为研究HBV Pre-S(2)上糖基化(Glycosylation)结构差异(包括位置、种类、数量和糖链长度差异)与其生物学活性关系,建立一种N-或O-连接糖基化以外的合成肽α-和ε-氨基糖基化方法.方法用化学方法将单、双和聚糖共价连接在Pre-S(2)合成肽上的含α-和ε-氨基的氨基酸残基上,即具体连接在肽N端M1的α-氨基和K16的ε-氨基上.此二氨基酸残基位于或接近Pre-S(2)上公认的一个CTL表位,氨基酸残基1～15.结果Pre-S(2)合成肽聚糖(Mannan)、单糖(GalNAc)和双糖(Glc-Gal)糖基化的收益率分别为24.0%、24.5%和21.0%.经还原处理后,稳定性显著增加.HPLC图谱显示一包容峰.结论结果显示此方法具较高的糖基化效率,为研究Pre-S2糖肽免疫学活性提供了一种新手段.但存在糖基化的均一性欠佳,费时较长的缺点.
关键词： 糖基化 多肽合成 Pre-S(2) 高压液相色谱(HPLC)
