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微病毒phiCPAR39衣壳Vpl蛋白生物多态性及表位研究
[目的]分析衣原体微病毒phiCPAR39 Vpl蛋白的亚结构,揭示其在衣原体病毒研究中的价值.[方法]以phiCPAR39Vpl氨基酸序列为基础,采用Gamier-Robson法、Chou-Fasman法和Karplus-Schulz法分析二级结构；按Kyte-Doolittle法、Hopp-Woods法、Emini法和Jameson-Wolf法分析蛋白的抗原表位.ProteinBlast多序列比对分析蛋白序列多态性.[结果]phiCPAR39Vpl蛋白序列保守度高,有以β折叠为主的亚三级结构,全序列形成多个抗原位点,预测其N端1～10,103～109,158～166,190～197,252～260,273～285,310～316,333～341,359～367,414～420,466～476,511～516为优势抗原位点.[结论]phiCPAR39 Vpl蛋白结构复杂,抗原位点繁多而利于重组挑选.
