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热休克蛋白与肿瘤免疫
生物细胞在受热或其它理化因素 (如病毒感染、缺氧、重金属离子、紫外线照射等 ) 的作用下 ,可以启动热休克蛋白基因 ,选择性合成一组高度保守性的蛋白质--热休克蛋白 (heat shock proteins,HSPs),又称为应激蛋白( stress protein). HSP通过与具有不同功能的多种蛋白质在细胞中形成复合体而参与有关蛋白的折叠、装配、细胞内运输及蛋白质降解等过程 ,调节这些蛋白的活性和功能 ,而自身并不参与大分子蛋白的组成 ,故称为"分子伴侣 (chaperone) ". HSPs在免疫应答中的作用引起了人们的广泛关注.本文就 HSPs与肿瘤的关系研究进展做一综述.
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热休克蛋白的生物功效及与肿瘤热疗的研究进展
在突然升温和其他应激的条件下 ,一切生物细胞包括原核细胞及真核细胞都合成了一系列蛋白质 ,这些蛋白质称为热休克蛋白 (heat shock protein,HSP),又称为应激蛋白.根据同源程度及分子量大小可分为 HSP110、 HSP90、 HSP70、 HSP60、小分子 HSP(22～ 23 ku)以及泛素等几个家族. HSP在细胞生长、发育、分化、基因转录等功能方面发挥重要的作用 ,其主要的生物学功能是在应激状态下保护细胞生命活动必需的蛋白质 ,维持细胞生存.
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热休克蛋白70与类风湿关节炎的关系研究进展
热休克蛋白70是一种在应激情况下产生的对机体起保护作用的非常保守的蛋白.在类风湿关节炎中,热休克蛋白70的产生可降低致炎症因子水平,升高抗炎因子水平,对关节炎起抑制作用.该文对其与类风湿关节炎的关系进展综述如下.
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低氧与应激蛋白研究进展
无论单细胞生物还是多细胞生物,应激都是一种重要的对外界环境的一种适应性反应.应激反应使机体产生一些非特异性的产物,即应激蛋白(Stress response proteins,SRP),对于机体适应外界环境起到重要的保护作用,其结构具高度的保守性.应激蛋白的分类也未统一,有学者把它分为热休克蛋白(Heat shock proteins,HSP)、糖调蛋白(Glucose-regulated proteins,GRP)及泛素(Ubiquitin).其分子量为(8～110)×103[1].但有的学者把糖调蛋白和泛素都归为热休克蛋白家族,因而应激蛋白与热休克蛋白这两个词在一些文章中经常互换[2].
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热休克蛋白70及其疫苗与胃癌的相关性研究
热休克蛋白(heat shock protein,HSPs)又称应激蛋白(stress protein,SP),广泛存在于细胞核、细胞质、内质网、线粒体和叶绿体细胞中,是一类高度保守的蛋白质.当细胞在受到一些应激原如高热、感染、缺血、缺氧及化学物质等刺激时,会激活HSP基因,高效合成热休克蛋白,发挥细胞保护功能.应激时HSPs在细胞内的出现标志着细胞自身保护机理的启动.近年来很多研究表明,HSPs与肿瘤的生物学行为及其预后有着密切的关系[1-2].本文重点对热休克蛋白70及其疫苗在胃癌中的意义及进展进行综述.
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创伤后应激蛋白的效应表达与分子调节研究进展
创伤后早期机体要经受创伤本身、缺血、缺氧、再灌注损伤、早期免疫炎性反应等各种因素的作用,而这些因素均为应激原可使机体产生应激反应,诱导体内某些基因转录活性增强,表达产生非特异性蛋白质--应激蛋白(stress response proteins, SRP).
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促肾上腺皮质激素对N-甲基-D-天冬氨酸诱发幼鼠痉挛模型应激蛋白表达的影响
目的 分析促肾上腺皮质激素(ACTH)对婴儿痉挛模型应激蛋白表达的影响,为婴儿痉挛症的治疗提供理论依据.方法 将60只新生幼鼠随机分为对照组、N-甲基-D-天冬氨酸(NMDA)组和ACTH组,每组20只.幼鼠出生第11天,ACTH组腹腔注射10 mg/(kg·d)ACTH,其他两组注射等量的生理盐水.幼鼠出生的第15天,NMDA组和ACTH组腹腔注射15 mg/(kg·d)NMDA,对照组注射等量生理盐水.对三组幼鼠痉挛症状进行评分,采用q-PCR法测海马白介素1β(IL-1β)、白介素6(IL-6)和ACTH的mRNA转录水平,Western Blot法测海马促肾上腺皮质激素释放激素(CRH)和促肾上腺皮质激素释放激素1型受体(CRHR1)蛋白表达.结果 NMDA组中幼鼠的痉挛症状评分高于对照组(t=11.236,P＜0.001);ACTH组幼鼠的痉挛症状评分低于NMDA组(t=-6.347,P＜0.001).与对照组相比,NMDA组海马IL-1β和IL-6的mRNA转录水平升高(IL-1β:t=6.237,P＜0.001;IL 6:t=6.553,P＜0.001),ACTH组海马中IL-1β和IL-6的mRNA转录水平低于NMDA组(IL-1β:t=-7.669,P＜0.001;IL-6:t=-8.125,P＜0.001).ACTH组海马中ACTH mRNA转录水平高于NMDA组(t=7.758,P＜0.001).与对照组相比,NMDA组海马体CRH和CRHR1蛋白表达上调(CRH:t=7.517,P＜0.001;CRHR1:t=7.745,P＜0.001),ACTH组海马CRH和CRHR1蛋白表达低于NMDA组(CRH:t=-6.120,P=0.003;CRHR1:t=-6.050,P=0.005).结论 ACTH可缓解幼鼠的痉挛症状,推测与降低海马体中IL-1β和IL-6的mRNA转录水平,上调ACTH的mRNA转录水平,抑制CRH和CRHR1蛋白表达有关.
关键词： 促肾上腺皮质激素 N甲基-D-天冬氨酸 婴儿痉挛 应激蛋白 -
热休克蛋白70在创伤愈合中的表达及意义
热休克蛋白70(HSP70)是一类具有细胞保护作用的应激蛋白,笔者探讨其与创伤愈合的关系.
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HSP90的功能及HSP90抑制剂的研究进展
热休克蛋白[1]（heat shock protein，HSP）初是在1962年Ritossa P研究果蝇唾液腺时发现的，是一种在热应激环境下合成并被激活的一组特殊蛋白质。随后研究进一步证明高温导致果蝇染色体出现蓬松是由于热休克使染色体内基因转录合成特异性的蛋白，因是在热应激条件下产生的新蛋白质,故称为热休克蛋白,又被称为应激蛋白。细胞在进行生长、发育、分化、基因转录等功能的时候，HSP发挥着重要作用。在应激状态下，保护细胞生命活动必需的蛋白质是其主要生物学功能，从而使细胞生存和生长得到维持。HSP需要与其他不同功能的多种蛋白形成复合体才能完成上述功能。HSP与靶蛋白结合或使其解离从而对靶蛋白活性功能进行调节，包括对靶蛋白的折叠、亚基之间的装配，并参与细胞内的运输及降解。在肿瘤细胞中多种HSP家族成员表达是增强的，说明HSP在肿瘤的发生及发展中具有重要作用。某些HSP在恶性肿瘤中常高表达，并保护肿瘤在不利环境中生长。HSP在生物体中是普遍存在的，它是一组高度保守的蛋白质，相对分子质量为（6～170）×103，是一个具有多成员的庞大的糖蛋白超基因家族。按照其相对分子质量大小可分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60、HSP （HSP25， HSP27，HSP28）五大家族。
