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阿尔茨海默病患者脑内蛋白的构象异常化
阿尔茨海默病是危害老年人的一种常见的中枢神经系统疾病,该病可导致患者记忆力减退、痴呆、人格障碍,甚至可使患者失去生活自理能力,严重地降低了患者的生存质量.随着我国人口老龄化的发展,该病患者越来越多,其防治的研究日益迫切.本文就该病涉及的构象异常化蛋白分子研究进展予以综述.
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朊蛋白基因结构与功能研究进展
朊蛋白存在两种结构形式,一种为正常细胞膜相关蛋白(PrPc),另一种为朊病毒颗粒相关蛋白(PfPsc).两者一级结构完全相同,但高级结构具有较大差异:在PrPc中α-螺旋结构含量较高,在PrPsc中β-折叠结构含量较高.两者高级结构的不同使得它们在物理、化学性质以及生物学特性上产生很大差异.目前能区分这两种不同结构的蛋白方法之一是根据它们对蛋白酶K抗性的差异:PrPsc能够抵抗该酶的消化,而PrPc则不能[1].根据该蛋白因构象的转变而造成蛋白功能的改变,Prusiner提出了朊病毒假说和蛋白质构象病的观点[2],并因此获得了1997年诺贝尔生理学奖.
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蛋白质折叠的基本原理与分子伴侣
新生肽链在细胞内合成后,必须折叠成一定的空间结构才能具备特定的功有.从理论上讲,一条多肽链可以形成许多不同的立体结构,但事实上在一定条件下只有一种构象才是稳定并具有生物活性的.蛋白质折叠(protein folding)是由多肽链的一级结构决定的,并受蛋白质所处环境的影响.
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引发蛋白质构象病的相关因素
本文就引发白质构象病的相关因素从基因型相关性、相关蛋白质、化学修饰、酶与生长因子、温度五个方面进行了综述.