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LIM蛋白家族的研究进展
LIM结构域是一种在进化上高度保守的双锌指结构,LIM蛋白在很多基本的生物学过程中起重要作用.本文综述了LIM蛋白家族成员的性质、生物学功能,以及LIM蛋白与其他蛋白质的相互作用等方面的进展.
关键词： LIM结构域 LIM蛋白 蛋白质-蛋白质相互作用 -
LIM蛋白家族的研究进展
LIM蛋白是分子结构中含有一个或多个LIM结构域的蛋白质家族,该家族中的蛋白质通过其LIM结构域与某些结构蛋白、激酶、转录调控因子等多种蛋白质相互作用,对某些基因的表达、细胞分化与发育、细胞骨架形成等发挥重要调控作用.本文介绍LIM蛋白家族的分类与功能、LIM蛋白及其与其他蛋白之间的相互作用,以及LIM蛋白在心血管系统中的作用.
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FHL3研究进展
4个半LIM结构域蛋白3(four and a half LIM domain protein 3,FHL3)是LIM蛋白质超家族的一个成员,主要存在于骨骼肌中.它含有4个半LIM结构域,并通过这些LIM结构域与肌分化因子MyoD、肌动蛋白、转录因子MZF-1、细胞周期调节因子CDC25B等多种蛋白质发生相互作用,从而对成肌细胞分化、细胞骨架结构、骨骼肌形成以及某些基因的表达起到重要的调控作用.目前,FHL3的功能及其作用机制尚未阐明,深入开展FHIS的研究将可能为人类治疗某些疾病提供新思路.
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FHL2蛋白生物学功能的探讨
FHL蛋白结构均含有4个半LIM结构,它可以通过不同的LIM结构域与其他蛋白质结合,激活或抑制转录因子的活性,激发不同的胞内信号途径,影响肿瘤的发生和发展.人类FHL蛋白家族有4个成员:FHL1、FHL2、FHL3及ACT,其中对于FHL2的研究较为深入.FHL2早在人心肌细胞中被发现,主要存在于细胞核并能穿梭于细胞核和细胞质之间,能与多种蛋白质发生作用,是蛋白质结构网中的重要成员.
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Ca2+介导的信号通路对LIMK1的调控研究
LIM Kinase(LIMK)是一种丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶.人类LIMK家族共发现2个亚系,LIMK1和LIMK2.它们都是由两个N-末端的LIM结构域、一个间隔区和一个C-末端的激酶结构域组成[1].LIMK1 穿梭于细胞质与细胞核之间,细胞质中的LIMK1主要是在含肌动蛋白的细胞骨架的组装中起作用,可直接磷酸化Cofilin蛋白的3丝氨酸残基使其失活,从而逆转cofilin诱导的肌动蛋白解聚[2].Rho 等蛋白可通过激活磷酸酶 ROCK 或是 PAK等,进一步使其下游作用子LIMK1活化,从而失活Cofilin[3,4].有研究证明Rho,Rac通路激活后通过调控靶蛋白Actin重排、诱导肿瘤细胞侵袭及转移;阻断Rho,Rac通路,则抑制肿瘤细胞侵袭及转移[5,6].本研究着重探讨LIM Kinase 1(LIMK1)在Ca2+介导的信号通路中的活性变化及作用.
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LIM蛋白Ajuba的研究进展
LIM结构域是在展示不同生物学作用的多种蛋白质中发现的进化保守的双锌指基序.LIM蛋白可以在细胞质和细胞核中介导蛋白质与蛋白质的相互作用.Ajuba属于LIM结构域蛋白家族第三类中的Zyxin蛋白家族,其参与细胞外基质的装配,并与相关蛋白一起调节连接细胞外基质和细胞骨架的靶基因蛋白表达.并介导广泛的生物学功能,包括调控细胞周期、细胞粘附与连接、细胞迁移、细胞增殖和凋亡以及细胞分化等.文章通过对LIM蛋白家族结构,分类及其功能的介绍,从而进一步对Ajuba蛋白的发现,结构及生物学功能在癌症和糖尿病的临床应用上进行综述.
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PINCH2-PINCH蛋白家族新成员
PINCH(particulary interesting new cysteinehisticline rich protein,PINCH蛋白)蛋白是一种含有5个LIM(Lin-11,Isl-1and Mec-3 proteins,LIM蛋白)结构域的蛋白质,它参与整合素和生长因子信号的传导,与整合素链接激酶(intergrin-linked kinase,ILK)和Nck-2相互作用,共同调节细胞的黏附、迁移等基础功能,并与肿瘤的侵袭转移有一定关系[1,3].
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胞内信号分子LIM矿化蛋白1的研究进展
LIM矿化蛋白1(LIM mineralization protein-1,LMP-1)是LIM结构域蛋白家族成员, 由Boden首先发现[1].相关体内外研究表明, LMP-1是一种胞内非分泌蛋白, 不仅影响骨基质的矿化,而且还是胚胎骨的发育和成骨细胞分化过程中重要的正调节因子[1～4].近期研究表明[5～7],LMP-1在人牙髓牙本质复合体及牙周膜细胞也有表达并发挥了重要作用.本文就LMP-1的结构特点、分布、作用及应用前景作一综述.
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LIM激酶1的研究进展
LIM激酶1(LIM Kinasel,LIMK-1)是单丝氨酸蛋白激酶,它包含LIM和PDZ蛋白和蛋白相互作用区、P/S结构域、激酶结构域,在神经元中呈高表达.它的主要作用是使肌动蛋白解聚因子cofilin磷酸化和失活,从而导致肌动蛋白细胞骨架的改变.LIMK-1的活化受多种机制调控,成为联系细胞外刺激与细胞骨架稳定性的枢纽,在多种基本的生物学过程中起重要作用.
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FHL2蛋白及其参与心脏离子通道电流调控的研究进展
FHL蛋白是仅由4个半LIM结构域和位于N末端的一个锌指结构组成的一类蛋白.由于这一类蛋白缺少其他功能性或结构性的结构域,因而被归为LIM-only白家族.FHL2属于FHL家族.人类的FHL家族包括FHLl、FHL2、FHL3、FHT4和ACT.FHL2参与了多种蛋白质的相互作用,同时也参与了多种骨架蛋白、酶、转录因子等的调控作用.新近的研究发现,FHL2与一些心脏离子通道存在相互作用并对这些通道进行功能调控.本文就FHL2及其对离子通道的调控作用研究进展做一综述.
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利用酵母双杂交筛选与DAT1的LIM2相互作用的蛋白质
目的利用酵母双杂交系统筛选人胎脑组织中能与多巴胺相关转录因子DAT1的LIM2相互作用的蛋白质,以初步了解DAT1的功能.方法构建酵母双杂交诱饵质粒pLexA-LIM2,筛选人胎脑cDNA文库,并用酵母交配试验初步验证.结果获得3个能与DAT1的第2个LIM结构域LIM2结合的相互作用蛋白,通过酵母结合试验证实了它们在酵母中的结合.结论DAT1的第2个LIM结构域LIM2可与唐氏综合征关键区基因2(Similar to Down syndrome critical region gene2,DSCR2)、钙-整合素结合蛋白(calcium and integrin binding protein,CIB)、和HSPC170(CD34+ hematopoietic stem/progenitor cells,HSPCs)结合.
