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添加赖氨酸和苏氨酸对小麦面筋蛋白降低大鼠同型半胱氨酸效果的影响
目的 在小麦面筋蛋白中添加赖氨酸和苏氨酸,探讨两种限制氨基酸在小麦面筋蛋白中降低大鼠血浆高同型半胱氨酸(Hcy)血症的影响.方法 32只健康Wistar大鼠随机分为4组,分别为大豆分离蛋白组(25S)、酪蛋白组(25C)、小麦面筋蛋白组(29G)、赖氨酸+苏氨酸添加组(29GLT).各组大鼠分别给予不同饲料喂养14 d后处死,采集血液、肝脏等样品,用于测定生化、酶学指标.结果 添加赖氨酸和苏氨酸可有效改善大鼠因摄入小麦面筋蛋白导致的体重、血浆中Hcy的降低,可抑制血浆S-腺苷蛋氨酸(SAM)和肝脏甜菜碱高半胱氨酸甲基转移酶(BHMT)活性的升高,但对胱硫醚β-合成酶(CBS)活性无影响.蛋氨酸含量较低的大豆分离蛋白组,血浆中同型半胱氨酸的含量并未降低.结论 小麦面筋蛋白对大鼠血浆同型半胱氨酸浓度的影响可能与其氨基酸的组成特点有关.小麦面筋蛋白的高半胱氨酸和低赖氨酸及低苏氨酸的氨基酸组成是小麦面筋蛋白降低同型半胱氨酸水平的可能因素.
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规范化培训缺什么,补什么
对成人来讲,必需氨基酸共有八种。这八种氨基酸人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须通过食物来补充。如果缺少上述氨基酸,将影响健康。例如缺乏色氨酸,可能出现神经错乱、幻觉、失眠等症状,缺乏苏氨酸可能出现脂肪肝,因此,必须补充必要的食物,身体才能重新恢复活力。
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丝裂原活化蛋白激酶激活的蛋白激酶2的研究进展
丝裂原活化蛋白激酶激活的蛋白激酶2 (mitogen -activated protein kinase activated protein kinase 2,MK2)属于丝氨酸-苏氨酸蛋白激酶家族,是p38的底物之一[1].MK2参与体内许多生理功能的调控,包括应激与炎性反应、细胞迁移、肌动蛋白重构等,其对炎性因子的调节作用格外受到重视[2-3].研究表明,MK2参与了动脉粥样硬化、高血压、阿尔茨海默病、银屑病、关节炎和急性胰腺炎等疾病的炎性反应过程[4].因此,对MK2的研究将为上述疾病的防治提供新的方向.
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蛋白质Nα-末端乙酰化的功能研究进展
蛋白质 Nα-末端乙酰化修饰是由 Nα-末端乙酰转移酶(NATs)所催化的酶促反应过程,其结果是蛋白质 N-末端的α氨基接受来自于乙酰辅酶 A(AcCoA)的乙酰基。在真核生物中 Nα-末端乙酰化是一种广泛存在的蛋白质修饰方式,大约有68%的酵母蛋白质和85%人蛋白质是 Nα-乙酰化修饰的[1],但原核和古细菌蛋白却很少发生乙酰化。目前已发现在真核生物中存在6个 N ATs 亚型(NatA~NatF),每一亚型由一个或多个亚基组成,且各自都有其独特的底物特异性,如起始甲硫氨酸被切除后,N-末端的丝氨酸、丙氨酸、苏氨酸、甘氨酸和缬氨酸都能够被NatA 催化乙酰化(N-末端第三个氨基酸为脯氨酸除外)[2]。尽管高等真核生物有更多蛋白质是 Nα-末端乙酰化修饰的,表达更多的 NATs,但是酵母等低等真核生物的 Nα-末端乙酰化模式和 NAT 催化机制与高等真核生物是相似的[3]。到目前为止,人们发现 Nα-末端乙酰化具有调节蛋白质降解、抑制内质网易位和调节蛋白质间相互作用等功能,但我们还没能完全了解 Nα-末端乙酰化的所有功能。本文主要对Nα-末端乙酰化和 Nα-末端乙酰转移酶的功能及其与病理联系的研究进展作一综述。
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利用巨大芽孢杆菌进行艰难杆菌肠毒素A表达、鉴定
艰难梭状芽孢杆菌(Clostridium difficile)是一种芽孢结构的革兰阳性厌氧杆菌,能引起抗生素相关性腹泻或伪膜性结肠炎,又称医院内相关性腹泻[1].肠毒素A(TcdA)是艰难梭状芽孢杆菌的主要毒力因子,也被认为是引起艰难芽孢杆菌性腹泻(CDAD)的主要因素[2].TcdA能使宿主肠上皮细胞的Rho-Rac家族中小GTPase上特定苏氨酸残基糖基化,导致肠壁细胞骨架肌动蛋白结构改变、肠道分泌物增多、急性炎症和结肠黏膜坏疽[3].
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李斯特菌细胞溶解素在疫苗研制中的应用
李斯特菌细胞溶解素(Listeriolysin O, LLO)是单核细胞增生症李斯特菌(Listeria monocytogenes, Lm)hly基因表达的一种结合胆固醇、活化巯基的细胞溶解素.LLO是Lm的主要致病因素,它通过溶解细胞吞噬体膜而使Lm逃离吞噬体[1].LLO的N末端具有富含P(脯氨酸)、E(谷氨酸)、S(丝氨酸)和T(苏氨酸)的PEST样区[2,3].蛋白质PEST区的主要作用是使蛋白质磷酸化并进入泛素蛋白酶降解途径.
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阿德福韦酯致Fanconi综合征一例
患者男,48岁.因“全身骨痛1年,加重伴行走困难1个月”于2010年7月28日入院.患者患慢性乙型肝炎20余年,口服阿德福韦酯10 mg/d达5年.入院体检:T 36.5℃,P 78次/min,呼吸平稳,BP 120/70 mm Hg(1 mm Hg=0.133 kPa).血生化:肌酐107 μmol/L,GFR 70ml?min-1?1.73 m-2,血钙2 22 mmol/L,磷0.46 ~0.50mmol/L,碱性磷酸酶179 IU/L,25-羟维生素D312.97 ng/ml,血糖正常.尿生化:尿糖3+,24h尿磷27 mmol,尿白蛋白89.9 mg/L,β2微球蛋白75.6mg/L.尿氨基酸检测示尿中乳酸和数种氨基酸(丙氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、聚谷氨酸)增高,并检出葡萄糖和丝氨酸/苏氨酸倒置,未见其他异常代谢产物.正电子发射计算机体层成像CT(PET-CT):全身骨骼氟脱氧葡萄糖(FDG)代谢欠均匀,未见明显异常增高灶.全身骨核素显像提示全身弥漫性骨代谢异常(图1).
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靶向Pim-2反义寡核苷酸对人前列腺癌细胞系DU-145的作用
Pim-2是丝氨酸/苏氨酸家族成员,在许多恶性肿瘤中呈高表达,具有维持肿瘤细胞体积,促进代谢,刺激细胞增殖的作用,是一种和肿瘤发生密切相关的原癌基因[1].2003年7月至2004年2月我们合成了3条针对Pim-2的反义寡核苷酸(ASODNs),观察其对前列腺癌细胞Pim-2基因表达的影响及对前列腺癌细胞生长活性的作用.
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Smad与创伤愈合
转化生长因子-β(transforming growth factor-β,TGF-β)属于TGF-β细胞因子超家族,在细胞的生长和分化、细胞外基质的合成、创伤修复、机体免疫调节、胚胎发育等多种生理和病理过程中发挥重要作用,是目前公认的与创伤愈合关系密切的细胞因子之一.TGF-β通过特定的信号转导途径,调节相应靶基因的表达,进而调控多样化的生物学效应,因此关于其信号转导方面的研究一直备受瞩目.近年来,TGF-β信号转导分子Smad家族的发现使研究日趋深入和完善,TGF-β信号经跨膜的丝氨酸/苏氨酸激酶受体转导至细胞内,再由Smad蛋白转导至细胞核.与此同时,Smad在创伤愈合及瘢痕中的作用及其机制,渐渐成为学者们关注的问题.
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增生性瘢痕形成和成熟过程中TGF-β1、TGF-β3及其受体的基因表达变化
TGF-β1是一种多功能的细胞因子,与皮肤创面愈合后形成增生性瘢痕密切相关,而TGF-β3的生物功能相反,使用该生长因子能够抑制瘢痕的发生[1].TGF-β1和TGF-β3都能够与细胞膜上Ⅱ-型受体(transforming growth factor-beta receptorⅡ,TBRⅡ)结合后,磷酸化Ⅰ-型受体(TBR Ⅰ)上的丝氨酸/苏氨酸,将胞外信号传递到细胞内,引起细胞核内特异性的基因表达[2].
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Dyrk1B在卵巢上皮性癌细胞中的表达及在细胞凋亡中的作用
双重特异性酪氨酸磷酸化调节激酶1 B( dual-specificity tyrosine-phosphorylation regulated kinase 1B,Dyrk1B;又称Mirk)基因定位于人类第19号染色体的q12~q13.11,是一种特异性的双链酪氨酸磷酸化激酶[1],初是从结肠癌细胞株[2]和人类睾丸组织中[3]分离出来的.Dyrk1B可在翻泽过程中完成自身磷酸化,并同时有磷酸化其他丝氨酸、苏氨酸的能力[4].研究表明,Dyrk1B在多数正常组织中呈现低水平表达,而在多种恶性肿瘤组织中呈现高水平表达,如结肠癌、胰腺癌、横纹肌肉瘤、非小细胞肺癌和宫颈癌等[5-7].而且证实,Dyrk1B在细胞转录、细胞周期及细胞凋亡的调节中发挥着重要的作用[8-9].
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HPLC-ELSD法测定苏氨酸中脯氨酸的含量
建立HPLC-ELSD法测定苏氨酸中的脯氨酸.色谱柱Sepax HP-Silica(250 mm ×4.6 mm,5 μm),40℃;流动相为水-异丙醇-正己烷-冰醋酸-三乙胺(200:750:50:6:0.6),1.0 ml/min;蒸发光检测器(载气2 L/min,漂移管95℃)检测.线性范围10 ~50 μg/ml,r =0.9981;平均回收率=99.2%(n=6),定量限5 μg/ml,检出限2μg/ml.
关键词: HPLC-ELSD法 苏氨酸 脯氨酸 含量测定 -
丝裂原活化蛋白激酶信号通路在吗啡依赖中的作用
丝裂原活化蛋白激酶( mitogen-activated protein kinase,MAPK)是一类广泛分布于细胞内的丝氨酸/苏氨酸蛋白调节激酶,通过磷酸化而活化.活化前的MAPK位于胞浆,一旦活化即进入核内激活靶基因.MAPK信号转导通路调节细胞的多种生理过程,如细胞生长、分化、凋亡等,是近年来信号转导方面活跃的研究领域之一.近年来有研究表明,MAPK与镇痛及吗啡依赖的形成关系密切.
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整合素连接激酶与肾脏疾病
整合素连接激酶(integrin-linked kinase,ILK)是一种新发现的进化保守的黏附蛋白,属于一种丝氨酸/苏氨酸(Ser/Thr)蛋白激酶,可以同整合素β1、β2、β3亚基胞浆区域及细胞骨架相关蛋白,包括PINCH、Parvins等结合,并发生相互作用,在调节基质积聚、细胞黏附、凋亡、迁移、生长、肿瘤形成等过程中起重要作用,与肾间质纤维化(renal interstitial fibrosis,RIF)和蛋白尿的发生相关.现就ILK及其与肾脏疾病关系综述如下.
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转化生长因子-β激活激酶1在NF-κB信号通路中的作用及临床意义
丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinase,MAPK)级联是真核生物信号传递网络中的重要途径之一.MAPK链由3类蛋白激酶(MAP3K-MAP2K-MAPK)组成.转化生长因子-β激活激酶1(transforming growth factor-β activated kinase-1,TAK1)是MAP3K家族的主要成员,具有丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶活性,是NF-κB信号通路中的重要调节因子,在炎症基因表达中起着关键性的调节作用[1].TAK1作为通路中的上游信号分子,可以使IκB激酶(IκB kinase,IKK)磷酸化,活化NF-κB,触发下游的NF-κB级联反应[2].
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粘蛋白MRC1及MUC2与胃肠道肿瘤的相关性研究进展
粘蛋白(MUC)是由体内多种上皮细胞分泌的大分子量的糖蛋白,迄今已发现有13种(MUC1-MCR13)[1,2].其分子由肽核心和糖链组成,其中糖链约占其重量的50%~90%,肽核心富含苏氨酸、丝氨酸和脯氨酸残基,糖链多以O型糖苷键与肽核心的苏氨酸、丝氨酸残基连接,其显著的共同特点是它们均有数目不等的串联重复序列.但各种粘蛋白又有其独特结构,重要区别在于内部核心蛋白区域的特异性及外周糖链的变异[3].粘蛋白在正常人体内主要存在于胃肠道、呼吸道、卵巢及乳腺等多种上皮组织中,其通常在上皮细胞表面分泌,并存在于上皮细胞的极性面,对正常的上皮起润滑和保护作用.而在肿瘤组织中MUC多出现异常表达,表现为量和质的改变.因此,检测MUC的表达可能作为一种新的标志物成为上皮肿瘤诊断的客观标准,并为临床的治疗及判定预后提供依据.
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6A8α-甘露糖苷酶的基因克隆、表达与功能研究
糖蛋白中的糖链在细胞-细胞、细胞-基质及细胞-分子间信息交通起重要作用.糖链可以N-连接方式(连接于蛋白质中由天冬酰氨酸、除脯氨酸外的任意氨基酸、丝氨酸/苏氨酸组成的序列子中的天冬酰胺)或O-连接方式(连接于蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸)与蛋白质相连.N-连接与O-连接均需要一系列酶的催化.这些酶的识别与特性研究有助于对蛋白质糖基化机制与糖链功能的了解.
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蛋白激酶C适配器蛋白研究进展
蛋白激酶C(PKCs)是一种使底物蛋白分子内丝氨酸/苏氨酸残基发生磷酸化的蛋白激酶家族.作为细胞信号传导通路中的重要成员,PKCs参与受体的去敏感化、膜结构和细胞生长及转录的调节、免疫反应、脑的发生、突触的可塑性、学习和记忆等多种生理过程[1],以及癫痫、缺血和神经坏死等病理生理过程.PKCs由经典型:α、βⅠ、βⅡ和γ;新奇型:δ、ε、η、θ、μ和新发现的v[2];非经典型:ζ和( )λ等三组12个亚型组成[3].
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整合素连接激酶(ILK)在肿瘤中的作用
整合素连接激酶(integrin-linked kinase,ILK)是由Hannigan GE等于1996年确定并克隆出来的一种丝氨酸/苏氨酸(Ser/Thr)蛋白激酶,是一种具有多种生物学活性的信号通路中的整合素受体的细胞质效应分子,参与了生物体内多种信号通路,包括整合素、生长因子和Wnt信号传导通路,在细胞外基质(extracellular matrix,ECM)介导的信号传导中发挥着关键作用[1].
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PI3K/Akt/mTOR信号转导通路与宫颈癌关系研究进展
1 PI3K/Akt/mTOR信号转导通路及其功能PI3K/Akt/mTOR信号通路(以下简称mTOR通路)可被多种细胞外生长因子配体与跨膜受体结合所产生的细胞增殖信号激活.磷脂酰肌醇-3激酶(PI3K)在生长因子刺激下可磷酸化磷脂酰肌醇(PI)产生3,4,5-三磷酸磷脂酰肌醇(PIP3),PIP3作为第二信使,随后与Akt结合并将Akt易位于细胞膜.在PI3K依赖性激酶-1(PDK-1)的催化下,Akt催化结构域308位上的苏氨酸(Thr)位点发生磷酸化而被部分激活.